一 前言：形成凝膠是雞蛋蛋白、蛋黃的一個(gè)重要機(jī)能特征,它在食品的制造中有重要的作用。凝膠的形成不僅可以改進(jìn)食品形態(tài)和質(zhì)地,而且在提高食品的持水力、保持脂肪、增稠、使粒子粘結(jié)等方面有諸多應(yīng)用。不同加工工藝可以得到不同性狀的凝膠。近年來,雞蛋結(jié)構(gòu)與質(zhì)地之間關(guān)系的研究引起人們廣泛的關(guān)注。本文就有關(guān)蛋白、蛋黃凝膠的研究進(jìn)展作一綜述。
二 蛋黃的微觀結(jié)構(gòu)和凝膠質(zhì)地 2. 1 蛋黃球 ( yolk sphere) 2. 1. 1 蛋黃的基本結(jié)構(gòu)是由相互連接的多面體——蛋黃球組成 Woodward認(rèn)為蛋黃球是蛋黃的基本結(jié)構(gòu)單位 , 其干物質(zhì)主要組成成分如下 :
蛋黃遇熱凝固。煮熟的原蛋黃質(zhì)地疏松、呈粉狀; 而液蛋黃可形成凝膠,具有一定的彈性、粘合力和硬度。Woodward 比較兩者之間的結(jié)構(gòu)差異,認(rèn)為原蛋黃的疏松質(zhì)地以及較低的彈性和粘合力,原因在于其結(jié)構(gòu): (1)原蛋黃是由大小40～100μm的相互連接的多面體 ( adjoining polyhedrons) 組成。(2) 沒有證據(jù)表明這些相鄰的多面體之間發(fā)生了交聯(lián)作用 ( cross- linking) , 故原蛋黃的疏松質(zhì)地產(chǎn)生的原因既在于此; (3) 液蛋黃中的 25μm大小的蛋黃球只占原蛋黃中的6% , 大部分蛋黃球在攪拌過程被破壞。(4)蛋黃中的大部分物質(zhì)可能貯存于蛋黃球中。蛋黃球是否有膜? Woodward 用掃描電子顯微鏡觀察凝膠蛋黃中的蛋黃球,發(fā)現(xiàn)一些蛋黃球被外層結(jié)構(gòu)物所包圍。Grodzinski從蛋黃球的滲透性質(zhì)的研究中得出結(jié)論 , 蛋黃球被半透膜所包圍,在低滲透壓溶液中,它們膨脹破裂,在高滲中收縮,表面膜以絲狀形式展開,內(nèi)部釋放出顆粒蛋白。Fujii等人用掃描電鏡觀測出蛋黃球被一層由粘滯物組成的壁包圍著。Bellairs 用透射電鏡觀測出蛋黃球共有三種不同的表面結(jié)構(gòu), 此表面不同于細(xì)胞膜。對(duì)此結(jié)構(gòu)的深入了解,無疑會(huì)對(duì)我們理解蛋制品的成因有極大的幫助。
2. 1. 2 液蛋黃的凝膠及其形成機(jī)制液蛋黃是一種重要的食品工業(yè)原料,為了延長其貨架期, 需經(jīng)巴氏殺菌、干燥或冷凍等過程處理。盡管冷凍在保存色澤、香味及營養(yǎng)價(jià)值方面有效 ,但導(dǎo)致蛋黃質(zhì)地的變化, 即形成凝膠。冷凍中出現(xiàn)蛋黃凝膠并不理想, 因?yàn)樗档偷包S的功能特性,并且難以與其它的食品配料攪拌混和。液蛋黃發(fā)生凝膠的關(guān)鍵是蛋白質(zhì)分子之間發(fā)生凝集。而其前提是蛋黃形成流動(dòng)相和非流動(dòng)相。輕微攪拌原蛋黃, 則其中直徑大于25μm的蛋黃球有90～95%破裂。蛋黃球破裂時(shí),顆粒蛋白 ( granules) 成為不連續(xù)相的一部分,而蛋黃球中的液態(tài)物質(zhì)——漿液蛋白成為連續(xù)相的一部分。連續(xù)相部分遇熱可成凝膠,此凝膠由鑲嵌著蛋黃球 ( 5～35μm)和顆粒蛋白( 1～2μm) 的高度交聯(lián)的蛋白質(zhì)基質(zhì)組成。與原蛋黃的熱凝固物相比,此凝膠更加堅(jiān)硬、有粘性和彈性。
2. 1. 3 各種因素對(duì)蛋黃球的影響Woodward認(rèn)為凝膠結(jié)構(gòu)的變化受物理作用、稀釋程度、 pH值、離子強(qiáng)度等因素的影響: (1) 攪拌可以破壞蛋黃球,以便形成凝膠。(2) 稀釋蛋黃可以進(jìn)一步破壞蛋黃球, 提高了凝膠的凝集程度。(3)調(diào)pH達(dá)到 8～9, 蛋黃球的顆粒蛋白則均被破壞; pH值在控制蛋白質(zhì)凝集過程中起重要作用。pH值為 5或 6時(shí) , 蛋白質(zhì)形成大的凝集物而在pH9時(shí)形成均一致密的凝膠。凝膠中出現(xiàn)大凝集物可能是凝膠硬度和持水力下降的原因。(4) 鹽對(duì)蛋白質(zhì)凝集的效果不明顯,但鹽可以使蛋黃球、蛋黃顆粒破裂 , 促進(jìn)蛋黃凝膠, 提高凝膠的強(qiáng)度。我國傳統(tǒng)蛋制品—咸鴨 (雞 ) 蛋黃產(chǎn)生沙狀質(zhì)地可能也是蛋黃球這種特殊結(jié)構(gòu)發(fā)生變化的反映。在腌制過程中, 脫水作用使蛋黃球緊密擠壓在一起,蛋黃球顆粒大小為 90100μm, 正是這種狀態(tài)下的蛋黃球形成了咸蛋黃球所特有的沙狀感。水分脫除愈多,則蛋黃球擠壓得愈密實(shí),因此蛋黃外周部分比內(nèi)部硬。
三 蛋白的微觀結(jié)構(gòu)與凝膠性狀 3. 1 討論了各種pH值、蛋白質(zhì)濃度、 NaCl濃度、不同的溫度和加熱時(shí)間對(duì)液蛋白形成凝膠性狀的影響,以及凝膠結(jié)構(gòu)與質(zhì)地之間的關(guān)系。在高 pH值 (例如 pH9) , 蛋白凝膠致密均一 , 具有較高的凝膠強(qiáng)度。凝膠的孔徑很小,自由水很容易被“圈套”住 , 因此凝膠的持水力得到改善。而在 pH5或 8時(shí) , 得到粗糙、富含不溶物的凝膠,此凝膠的強(qiáng)度和持水力均下降。Hand認(rèn)為蛋白凝膠的物理性狀、持水力、色澤以及凝膠的微觀結(jié)構(gòu)均決定于pH值。在pH值為 11時(shí)表現(xiàn)出最大的物理性狀指標(biāo)數(shù)值 (如硬度、彈性、粘結(jié)力、易碎度 ) , 持水力也最佳。pH值變化,影響凝膠的結(jié)構(gòu),進(jìn)而影響凝膠的物理性狀和持水力。
3. 2 鹽可促進(jìn)蛋白質(zhì)之間的凝集，鹽使凝膠結(jié)構(gòu)中蛋白質(zhì)凝集物增加,導(dǎo)致凝膠強(qiáng)度和持水下降。Kitabatake把提取出的卵蛋白添加到大于200mM的 NaCl溶液中 ,形成了不溶性的蛋白質(zhì)隨機(jī)凝集物 ( insoluble random aggregates)。進(jìn)一步觀察到形成不溶性隨機(jī)凝集物的凝膠, 其凝膠強(qiáng)度和持水力均下降,形成不溶性隨機(jī)凝集物是高濃度鹽作用的最好解釋?！ itabatake還探討了卵蛋白質(zhì)中添加不同濃度的NaCl形成凝膠的機(jī)制。當(dāng)鹽濃度逐漸提高時(shí), 可溶性線性凝集物 ( Soluble linear aggregates) 減少,不溶性隨機(jī)凝集物出現(xiàn), 凝塊 ( coagulation) 形成 , 懸浮在凝膠網(wǎng)絡(luò)中,導(dǎo)致凝膠混濁。3. 3 Margoshes ( 1990) 討論了蛋白表面巰基的數(shù)量和蛋白凝膠強(qiáng)度之間的關(guān)系。他認(rèn)為兩者之間呈強(qiáng)相關(guān)關(guān)系,這表明蛋白質(zhì)表面巰基的數(shù)量在蛋白熱凝膠過程中起重要作用。
